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Les hydrolysats de protéines de lactosérum sont riches en peptides fonctionnels et bioactifs, ce qui justifient l'intérêt de les fractionner afin de concentrer ou purifier ces molécules. Les interactions peptide-peptide semblent affecter l'efficacité des techniques de séparation. Cette étude visait donc à caractériser les interactions peptide-peptide dans un mélange de peptides issus d'un hydrolysat trypsique de beta-LG, à identifier les conditions physico-chimiques et les peptides responsables de ces interactions, puis à évaluation l'influence de ces interactions sur le fractionnement de cet hydrolysat par nanofiltration. Il a été démontré que les interactions peptide- peptide ne nuisent pas au fractionnement, mais semblent plutôt être bénéfiques, et ce en modifiant la couche de polarisation créée en cours de filtration.
A propos de l'auteur
Paule Emilie Groleau a complété ses études graduées à l'Université Laval (Québec, Canada) au sein de Centre STELA, sur les peptides du lait. Elle a par la suite effectué un post-doctorat au Laboratoire de Contrôle du Dopage de Montréal, où elle y continue ses recherches sur la détection des peptides/protéines utilisées en dopage sportif.
