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Las oncoproteínas de HPV, E6 y E7, se unen a p53 y pRb; ésto induce transformación maligna de las células infectadas. En este libro se caracterizó el comportamiento de E7 de HPV18 recombinante en solución basado en técnicas biofísicas y estableciendo comparaciones con el serotipo 16. E7 es un dímero no globular capaz de ensamblarse en partículas esféricas homogéneas y solubles de 1.11 MDa. Estas macromoléculas son capaces de unirse a colorantes específicos de estructuras amiloides. E6 también forma oligómeros pero no unen estos colorantes. El empleo de anticuerpos propios en técnicas de inmunocito e histoquímica permitió localizar estos oligómeros en el citoplasma de células de línea y en biopsias que expresan E6 y E7. Los monómeros-dímeros se observaron en el núcleo. Los oligómeros de E7 colocalizaron con estructuras amiloides en citosol mientras que las de E6 y las formas diméricas no fueron capaces de unirse a este colorante. Se determinó, además, que el tiempo de vida media de oligómeros en citoplasma es ~9 veces más largo que la especie monomérica-dimérica y que E7 dimérica es degradada principalmente en el núcleo y sus niveles provienen de la reserva oligomérica del citosol.
Über den Autor / die Autorin
Karina I. Dantur (1973) es Bioqumica, doctor en Ciencias Biolgicas de la Universidad de Buenos Aires, Argentina, orientacin Biologa Celular. Es investigadora del CONICET, y autora y co-autora en 6 publicaciones internacionales de alto impacto. Co-responsable de un proyecto FITS de Biorefinera (ANPCyT). Co-autora de captulo de libro.
