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Une enzyme alcool-oxydase liée à une membrane microsomale a été isolée à partir d'un champignon Aspergillus terreus dégradant les hydrocarbures, capable d'oxyder les substrats alcooliques à chaîne courte, à chaîne longue, secondaire et aryle. Une propriété d'agrégation élevée de la protéine a été démontrée par des analyses AFM, DLS et TEM. L'analyse chimique a montré la présence d'acide oléique et d'acide palmitique à un rapport de 2:1 dans la protéine purifiée. Nous avons démontré une méthode très efficace pour la dissociation et la déflavination simultanée de la protéine alcool oxydase en utilisant beta-ME. Les applications potentielles de cette approche sur la préparation de l'apoprotéine et son réassemblage avec la FAD en une enzyme fonctionnelle sont envisagées dans la préparation d'électrodes enzymatiques pour des applications de biocapteurs et de cellules à biocarburants. Les résultats obtenus grâce à cette enquête ont révélé de nombreux faits intéressants sur cette nouvelle enzyme microsomale de l'alcool oxydase. Cette enquête a ouvert une nouvelle voie dans la recherche visant à explorer l'architecture des protéines de l'alcool oxydase provenant de sources fongiques, y compris leur relation structure-fonction et leurs applications potentielles.
Info autore
Sono un biochimico delle proteine e un biologo strutturale che esplora nuove funzioni delle proteine Post Doctoral Scientist alla Pennsylvania State University, USA PhD in Biotecnologia dall'Indian Institute of Technology, Guwahati, India Master in Biochimica dalla Kakatiya University, Warangal Gold medal Award in Master e Bachelors Degree.
