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Las oncoproteínas de HPV, E6 y E7, se unen a p53 y pRb; ésto induce transformación maligna de las células infectadas. En este libro se caracterizó el comportamiento de E7 de HPV18 recombinante en solución basado en técnicas biofísicas y estableciendo comparaciones con el serotipo 16. E7 es un dímero no globular capaz de ensamblarse en partículas esféricas homogéneas y solubles de 1.11 MDa. Estas macromoléculas son capaces de unirse a colorantes específicos de estructuras amiloides. E6 también forma oligómeros pero no unen estos colorantes. El empleo de anticuerpos propios en técnicas de inmunocito e histoquímica permitió localizar estos oligómeros en el citoplasma de células de línea y en biopsias que expresan E6 y E7. Los monómeros-dímeros se observaron en el núcleo. Los oligómeros de E7 colocalizaron con estructuras amiloides en citosol mientras que las de E6 y las formas diméricas no fueron capaces de unirse a este colorante. Se determinó, además, que el tiempo de vida media de oligómeros en citoplasma es ~9 veces más largo que la especie monomérica-dimérica y que E7 dimérica es degradada principalmente en el núcleo y sus niveles provienen de la reserva oligomérica del citosol.
Info autore
Karina I. Dantur (1973) es Bioqumica, doctor en Ciencias Biolgicas de la Universidad de Buenos Aires, Argentina, orientacin Biologa Celular. Es investigadora del CONICET, y autora y co-autora en 6 publicaciones internacionales de alto impacto. Co-responsable de un proyecto FITS de Biorefinera (ANPCyT). Co-autora de captulo de libro.
