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Diplomarbeit aus dem Jahr 2005 im Fachbereich Physik - Theoretische Physik, Note: 1.1, Universität Osnabrück, 35 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Proteine sind biologisch aktive Makromoleküle. Sie sind aus Aminosäuren und Peptidbindungen zusammengesetzt und spielen eine herausragende Rolle bei praktisch allen Funktionen lebender Zellen und Viren. Zum Verständnis der unterschiedlichen Wirkungsweisen spielen ihre räumliche Struktur sowie Strukturänderungen eine wichtige Rolle.
Proteine besitzen einzigartige, dreidimensionale Strukturen. Die Strukturauflösung von Proteinen wird seit den 50er Jahren mit verschiedenen Verfahren vorangetrieben.
Die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR) ist ein verhältnismäßig neuer Ansatz, um die Dynamik von Proteinen in ihrer natürlichen Umgebung zu untersuchen. Da organische Verbindungen in der Regel nicht paramagnetisch sind, müssen die Proteine zunächst ortsspezifisch modifiziert werden. Dazu werden natürliche Aminosäurenseitenketten durch spintragende Aminosäurenseitenketten, sogenannte Nitroxid-Spinlabel, ersetzt.
Die ESR-Spektroskopie kann verschiedenste Informationen über die Umgebung des im modifizierten Protein angebundenen Spinlabels liefern. So können Aussagen über die Polarität in der unmittelbaren Umgebung der Spinlabelseitenkette und über die Zugänglichkeit paramagnetischer Moleküle mit unterschiedlicher Löslichkeit in hydrophoben und hydrophilen Umgebungen getroffen werden. Weiterhin kann der Abstand zwischen einem Spinlabel und anderen Spinlabeln oder paramagnetischen Zentren in der nahen Umgebung bestimmt, sowie schließlich die Mobilität und Dynamik des Spinlabels selbst untersucht werden.
Auf den letzten Aspekt richtet sich der Schwerpunkt dieser Arbeit. Es gibt verschiedene Methoden, mit denen Aussagen über die Rotationsdiffusionsbewegung von Spinlabeln getroffen werden können und mit denen ein zugehöriger charakteristischer Parameter,
