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Un groupe de protéines est synthétisé lors d'un stress thermique, les protéines de choc thermique (HSP). Il s'agit d'une famille de protéines issues de gènes pléiotropes qui protègent les cellules contre les effets toxiques de la chaleur et d'autres stress. Les seuils d'expression des HSP sont corrélés aux niveaux de stress naturellement subis par les animaux. Les membres de la famille HSP60 sont appelés chaperonines. L'expression de la protéine HSP60 augmente en réponse à un choc thermique et à d'autres facteurs de stress. Les protéines HSP60 des mammifères sont des chaperons moléculaires en forme d'anneau qui sont synthétisés dans le cytoplasme et sont ensuite transloqués vers les mitochondries où ils utilisent l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP pour le repliement des protéines.Parmi les membres de la famille HSP, HSP70 (à savoir HSP70.1 et HSP70.2) est la plus abondante et la plus sensible à la température (Dokladny et al., 2006) La transcription de la HSP70 est augmentée par le choc thermique ainsi que par d'autres stimuli de stress tels que le stress oxydatif, l'ischémie, l'inflammation ou le vieillissement et peut être un indicateur de stress dans les cellules.HSP90 (Heat Shock Protein 90) est un chaperon moléculaire et est l'une des protéines les plus abondantes exprimées dans les cellules (Csermely et al., 1998).
