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Modifica post-traduzionale delle proteine vegetali mediante l'uso della bioinformatica

Italian · Paperback / Softback

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Le deidrine sono proteine altamente idrofile e termostabili. Tuttavia, i meccanismi molecolari attraverso i quali possono migliorare la tolleranza agli stress rimangono sconosciuti. Non essendo disponibile la struttura della deidrina, è importante analizzarne la sequenza per migliorare la comprensione degli aminoacidi coinvolti nelle funzioni della deidrina. L'analisi di sequenze multiple ha mostrato che l'N-terminus di alcune delle disidrine delle piante sensibili e tolleranti al sale contiene il motivo DFLGG/KK e DRGLFG/D invece del DEYGNP che si trova nella disidrina di Aviccenia marina. La previsione post-traduzionale ha rivelato siti di miristoilazione, fosforilazione e amidazione. Il presente studio delinea aspetti strutturali e funzionali della deidrina che possono aiutare ulteriormente a comprendere il suo ruolo nello stress salino. Le proteine di trasferimento lipidico non specifiche sono proteine piccole e fondamentali nelle piante. Tuttavia, non è ancora chiaro l'esatto meccanismo molecolare attraverso il quale possono regolare l'espressione delle proteine di trasferimento lipidico indotte da stress ambientali. Nel presente studio abbiamo mostrato i potenziali siti di modificazione post-traslazionale delle proteine di trasferimento lipidico della specie di mangrovia Avicennia marina, tollerante agli stress.

About the author










Dr. Uzma Jabeen, Ph.D. em Química das Proteínas,H.E.J. Instituto de Investigação em Química,Pós-doutoramento (análise da expressão génica), Dr.Panjwani centro de medicina molecular e investigação de medicamentos (ICCBS), Universidade de Karachi.Karachi-75270.Pakistan Professor Assistente,Departamento de Bioquímica da Universidade Federal Urdu de Ciência e Tecnologia das Artes, Karachi.

Product details

Authors Uzma Jabeen
Publisher Edizioni Sapienza
 
Languages Italian
Product format Paperback / Softback
Released 22.10.2022
 
EAN 9786205280423
ISBN 9786205280423
No. of pages 64
Subject Natural sciences, medicine, IT, technology > Biology > Biochemistry, biophysics

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