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Un enzima alcool ossidasi legato alla membrana microsomiale è stato isolato da un fungo Aspergillus terreus che degrada idrocarburi e che potrebbe ossidare substrati a catena corta, lunga, secondaria e aril-alcol. L'alta proprietà aggregante della proteina è stata dimostrata da analisi AFM, DLS e TEM. L'analisi chimica ha mostrato la presenza di acido oleico e palmitico in un rapporto di 2:1 nella proteina purificata. Abbiamo dimostrato un metodo altamente efficiente per la dissociazione e la simultanea deflavizzazione della proteina dell'alcool ossidasi usando il ¿-ME. Le potenziali applicazioni di questo approccio sulla preparazione dell'apoproteina e il suo riassemblaggio con FAD in un enzima funzionale sono previste nella preparazione di elettrodi enzimatici per applicazioni di biosensori e celle a biocarburante. I risultati ottenuti attraverso questa indagine hanno rivelato molti fatti interessanti su questo nuovo enzima microsomiale dell'alcool ossidasi. Questa indagine ha aperto una nuova strada nella ricerca per esplorare l'architettura delle proteine dell'alcool ossidasi da fonti fungine, compreso il loro rapporto struttura-funzione e le potenziali applicazioni.
About the author
Sono un biochimico delle proteine e un biologo strutturale che esplora nuove funzioni delle proteine Post Doctoral Scientist alla Pennsylvania State University, USA PhD in Biotecnologia dall'Indian Institute of Technology, Guwahati, India Master in Biochimica dalla Kakatiya University, Warangal Gold medal Award in Master e Bachelors Degree.
