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Ein mikrosomales membrangebundenes Alkohol-Oxidase-Enzym wurde aus einem Kohlenwasserstoff abbauenden Aspergillus terreus Pilz isoliert, das kurzkettige-, langkettige-, sekundäre- und Aryl-Alkohol-Substrate oxidieren konnte. Die hohe Aggregationsfähigkeit des Proteins wurde durch AFM-, DLS- und TEM-Analysen nachgewiesen. Die chemische Analyse zeigte das Vorhandensein von Ölsäure und Palmitinsäure in einem Verhältnis von 2:1 im gereinigten Protein. Wir haben eine hocheffiziente Methode zur Dissoziation und gleichzeitigen Deflavinierung des Alkoholoxidase-Proteins mit beta-ME demonstriert. Die potenziellen Anwendungen dieses Ansatzes zur Präparation des Apoproteins und dessen Wiederzusammenbau mit FAD zu einem funktionellen Enzym sind bei der Herstellung von Enzymelektroden für Biosensor- und Biobrennstoffzellenanwendungen vorgesehen. Die durch diese Untersuchung gewonnenen Erkenntnisse haben viele interessante Fakten über dieses neuartige mikrosomale Alkohol-Oxidase-Enzym aufgedeckt. Diese Untersuchung hat einen neuen Weg in der Forschung eröffnet, um die Architektur von Alkohol-Oxidase-Proteinen aus Pilzquellen zu erforschen, einschließlich ihrer Struktur-Funktions-Beziehung und möglicher Anwendungen.
About the author
Sono un biochimico delle proteine e un biologo strutturale che esplora nuove funzioni delle proteine Post Doctoral Scientist alla Pennsylvania State University, USA PhD in Biotecnologia dall'Indian Institute of Technology, Guwahati, India Master in Biochimica dalla Kakatiya University, Warangal Gold medal Award in Master e Bachelors Degree.
