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Le maintien de l''homéostasie rédox des thiols, dépendant du pouvoir réducteur du NADPH, est un processus vital pour la cellule faisant intervenir deux voies supposées distinctes : 1) thiorédoxine réductase/thiorédoxines et 2) glutathion réductase/glutathion/glutarédoxines. En dépit de leur importance, on connaît mal la spécificité des glutarédoxines et des thiorédoxines. C''est particulièrement vrai chez les organismes photosynthétiques, dont le métabolisme rédox, dépendant de la photosynthèse, est essentiel à la biosphère (production d''oxygène, assimilation du carbone et de l''azote inorganiques). Dans le cas des glutarédoxines, il a été montré, chez les organismes hétérotrophes, que ces enzymes utilisent le pouvoir réducteur du glutathion (re-réduit par le NADPH via la glutathion réductase) pour contrôler l''état rédox des thiols des résidus cystéines (Cys). Les deux "nouvelles" voies rédox caractérisées permettent de relier deux processus rédox, homéostasie rédox des thiols et détoxication des métaux lourds par réduction, qui n''étaient jusqu''ici pas considérés comme étant étroitement imbriqués.
About the author
Dr. Benoit Marteyn a réalisé sa thèse au Commissariat à l''Energie Atomique (C.E.A.) de Saclay. Il est expert des mécanismes d''oxydo-réduction dans les processus de stress et de pathogénicité bactérienne. Benoit Marteyn enseigne à l''Université Paris VI et poursuit actuellement ses recherches à l''Institut Pasteur (Paris, France).
