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Enzyme sind faszinierende Biokatalysatoren, welche eine unüberschaubare Anzahl von Reaktionen katalysieren. Durch den mächtigen Prozess der Evolution wurden dabei maßgeschneiderte Katalysatoren generiert, welche besonders durch ihre Chemo-, Regio- und Stereoselektivität beeindrucken. Diese Eigenschaften machen Enzyme besonders attraktiv als Synthesewerkzeuge für die Organische Chemie. Die Mechanismen dieser überragenden Selektivitäten sind oft noch nicht verstanden, was deren Erforschung umso reizvoller macht.
Im Rahmen dieser Arbeit wurden insgesamt drei Themenkomplexe bearbeitet. Bakterielle Pyruvat-abhängige Aldolasen: Durch Molukulardynamiksimulationen und phylogenetische Untersuchungen wurde die Stereoselektivität der 2-Keto-3-desoxy-6-phospho-glukonat Aldolase (KDPG) sowie der 2-Keto-3-desoxy-6-phospho-galaktonat Aldolase (KDPGal) aus Escherichia coli studiert. Die Kristallstruktur der KDPG Aldolase aus Zymomonas mobilis wurde gelöst, was Einblicke in die Chemoselektivität gegenüber Pyruvat lieferte. Ferner wurde durch Mutagenesestudien die Stereoselektivität von bakteriellen Enoatreduktasen untersucht. Überdies wurde eine enigmatische Enoatreduktase aus Lactobacillus acidophilus charakaterisiert. Zu guter Letzt konnte eine Multikupferoxidase aus Rhodococcus erythropolis charakterisiert werden. Diese Studien brachten überdies ein scheinbar generelles Expressionsprotokoll zur heterologen Erzeugung der aktiven Holoform hervor.
