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Les hydrocarbures aromatiques polycycliques (HAP) sont des polluants très peu réactifs et cancérigènes retrouvés dans les eaux de rejet des raffineries. Les traitements actuellement appliqués en raffineries permettent de rejeter dans l'environnement des eaux ne contenant que des traces de HAP. Néanmoins, une nouvelle directive cadre européenne sur l'eau veut que d'ici 2015 cette teneur soit divisée par 100. Pour parvenir à cet objectif, les biotechnologies enzymatiques, de part leur efficacité et leur faible impact sur l'environnement, sont très prometteuses. Au cours de cette thèse, l'activité de type peroxydase de l'hémoglobine bovine (Hb) vis-à-vis de l'oxydation des HAP a été étudiée. Après une optimisation du procédé et une étude des mécanismes catalytiques, la protéine a été immobilisée sur des silices mésoporeuses afin d'obtenir un biomatériau efficace pouvant être utilisé en industrie. Pour terminer, l'hémoglobine a été co-encapsulée avec la glucose oxydase afin de produire in situ le peroxyde d'hydrogène à partir du glucose et de O2 dissout dans le milieu. Dans le meilleur des cas plus de 80 % des polluants ont pu être éliminés.
About the author
Paco a obtenu son Master de recherche en biotechnologies en 2006à l'université de La Rochelle. Il a effectué son doctorat pour le groupe TOTAL àl'interface entre la catalyse enzymatique et la chimie inorganique. Depuis 2009, il a réaliséun post-doctorat à l'IFP et occupe maintenant un poste d'ingénieur de recherche au KAUSTCatalysis Center.
